Хімічні властивості аміноетанової кислоти. Пептиди. Білки як високомолекулярні сполуки. Хімічні властивості білків (без запису рівнянь реакцій).

Тема:

Хімічні властивості аміноетанової кислоти. Пептиди.

Білки як високомолекулярні сполуки. Хімічні властивості білків (без запису рівнянь реакцій).

 Зміст уроку:

1.Хімічні властивості аміноетанової кислоти. Пептиди.

АМФОТЕРНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОЕТАНОВОЇ КИСЛОТИ. Наявність двох протилежних за властивостями характеристичних груп зумовлює амфотерні властивості амінокислот. Отже, вони взаємодіють і з кислотами, і з лугами.

1. Взаємодія з кислотами. Реакція відбувається за участю аміногрупи, утворюється сіль хлоридної кислоти:

2. Взаємодія з лугами. Реакція відбувається за участю карбоксильної групи:

Завдяки наявності двох різних характеристичних груп амінокислоти взаємодіють з лугами та кислотами, тобто виявляють амфотерні властивості.

3. Взаємодія амінокислот між собою.

На відміну від амфотерних неорганічних сполук, амінокислоти взаємодіють між собою. Відбувається реакція між аміногрупою однієї молекули й карбоксильною групою іншої. При цьому відщеплюється молекула води. Продукт реакції має загальну назву дипептид. Розглянемо це на прикладі аміноетанової кислоти (гліцину) й 2-амінопропанової кислоти (аланіну).

Утворення дипептидів ілюструє схема на малюнку 37:

Мал. 37. Схема утворення дипептиду

З наведеного вище рівняння бачимо, що дипептид ще містить вільні аміно- та карбоксильну групи й може реагувати з новою амінокислотою з утворенням трипептиду, який далі може перетворитись на тетрапептид, і т. д.

Подібна взаємодія відбувається між різними амінокислотами, зокрема й α-амінокислотами під час утворення білків.

Завдання до уроку:

1.Ознайомтесь з матеріалами уроку, підручника § 24 та відеоуроку.

Підручник https://uahistory.co/pidruchniki/yaroshenko-chemistry-10-class-2018-standard-level/25.php 

Відео https://www.youtube.com/watch?v=6gWc0fnyEoA

 2. Виконайте самостійну роботу:

2.1. Укажіть назви речовин, які взаємодіють з натрій гідроксидом.

• А етаналь
• Б аміноетанова кислота
• В метанамін
• Г пропанова кислота

2.2. Складіть рівняння реакції утворення трипептиду аміноетанової кислоти.

2.3. Обчисліть кількість речовини аміноетанової кислоти, що прореагувала з утворенням дипептиду і води масою 90 г.

 

Білки — це природні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. Структурні ланки в білковій молекулі з'єднані пептидними групами в поліпептидний ланцюг.

Сполуки з умістом від 10 до 100 α-амінокислотних залишків прийнято називати пептидами, понад 100 — білками.

Є й інша причина різноманітності білків — чотирирівнева організація структури білкових молекул (мал. 39).

Мал. 39. Структурна організація білків: а — первинна структура; б — вторинна структура; в — третинна структура; г — четвертинна структур

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ. Найважливішою хімічною властивістю білків є гідроліз.

1. Гідроліз білків.

У клітинах організмів він відбувається за участю ферментів, більшість з яких — білкового походження. У лабораторних умовах гідроліз білків здійснюють нагріваючи їх із сильними кислотами або лугами. Продуктами гідролізу є суміш амінокислот.

Гідроліз білкових молекул призводить до повної втрати ними всіх структур.

2. Денатурація (зсідання) білків.

Таку назву дістала втрата білками природних властивостей під впливом температури, кислот, лугів. Пригадайте приготування яєчні, смаження м'яса чи риби. Це приклади денатурації білків. Під час денатурації первинна структура білкових макромолекул зберігається, а решта — руйнуються. Наслідки денатурації мають незворотний характер для їх вторинної, третинної та четвертинної структур.